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Daniel Figeys

La nomination

  • Boursier
  • Architecture moléculaire de la vie

Institution

  • Université d’Ottawa
Faculté de médecine, département de biochimie, microbiologie et immunologie

Pays

  • Canada

Éducation

Ph.D. (chimie), Université de l’Alberta
M.Sc. (chimie), Université de Montréal
B.Sc. (chimie), Université de Montréal

À propos

Daniel Figeys cherche à comprendre comment des changements dans les protéines, leurs modifications et leurs interactions touchent la santé humaine.

Il s’intéresse aussi aux techniques fondées sur les technologies omiques pour mieux comprendre les changements dans les systèmes. Son laboratoire travaille actuellement à des projets qui visent à rehausser notre compréhension des changements protéiques dans le cerveau. En particulier, il s’intéresse au principe fondamental de l’horloge circadienne, aux effets du vieillissement sur le cerveau, ainsi qu’à des changements dans des modèles de la maladie de Parkinson issus de la protéomique. De plus, son laboratoire réalise des recherches en collaboration avec un microbiologiste et un clinicien sur les interactions hôte-microbiome et leurs rôles dans la maladie intestinale inflammatoire. Figeys étudie aussi des classes fonctionnelles de protéines, y compris les protéines convertases, et la famille SMYD des lysines méthyltransférases et leurs rôles dans la maladie. Finalement, son laboratoire met au point de nouvelles technologies pour étudier d’infimes concentrations de protéines et des modifications post-translationnelles.

Prix

Chaire de recherche du Canada de niveau 1, 2004

Professeur invité pour scientifiques internationaux principaux, Académie des sciences de la Chine

Prix Ken Standing

Publications Pertinentes

Chiang, C.K. et coll. « The proteomic landscape of the suprachiasmatic nucleus clock reveals large-scale coordination of key biological processes. » PLoS Genet. 10 (octobre 2014): e1004695. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1004695.

Abu-Farha, M. et coll. « Proteomic analyses of the SMYD family interactomes identify HSP90 as a novel target for SMYD2. » J Mol Cell Biol. 3, no 5 (octobre 2011): 301–08. https://doi.org/10.1093/jmcb/mjr025.

Lambert, J.P. et coll. « Defining the budding yeast chromatin-associated interactome. » Mol Syst Biol. (décembre 2010). https://doi.org/10.1038/msb.2010.104.

Ewing, R.W. et coll. « Large-scale mapping of human protein-protein interactions by mass spectrometry. » Mol Syst Biol. 3 (2007).

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