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David Stuart

La nomination

  • Président du comité consultatif
  • Architecture moléculaire de la vie

Institution

  • Université d'Oxford
département de médecine Nuffield

Pays

  • Royaume-Uni

Éducation

Ph.D. (biochimie), Université de Bristol
B.Sc. (biophysique), Kings College London

À propos

Les travaux de David Stuart portent sur la biologie structurale, la virologie, les protéines virales, les virus et la radiocristallographie.

Parmi ses intérêts de recherche, notons la structure des virus, des protéines virales et des protéines cellulaires qui interagissent avec les virus. Stuart a apporté de nombreuses contributions importantes à l’étude de la virologie structurelle, y compris la détermination de la structure du virus de la fièvre aphteuse, de la fièvre catarrhale du mouton, et des phages PRD1 et PM2 contenant une membrane interne. Ses travaux ont établi de nouveaux records en matière de résolution atomique de telles structures complexes et de grande taille. En outre, Stuart collabore à un certain nombre de projets où il analyse comment les virus interagissent avec les récepteurs et comment ils évoluent.

Prix

Prix Max Perutz, European Crystallographic Association, 2007

Prix Aminoff, Académie royale des sciences de Suède, 2006

Membre de l’Academy of Medical Sciences, 2006

Membre de la Royal Society, 1996

Publications Pertinentes

Ginn, H.M. et coll. « A revised partiality model and post-refinement algorithm for X-ray free-electron laser data. » Acta Crystallogr. Sect. D: Biol. Crystallogr. 71, no 6 (juin 2015): 1400–1410.


Gildea, R.J. et coll. « New methods for indexing multi-lattice diffraction data. » Acta Crystallogr. Sect. D: Biol. Crystallogr. 70 (Pt. 10) (octobre 2014): 2652–2666.


Wang, X. et coll. « Hepatitis A virus and the origins of picornaviruses. » Nature 517 (octobre 2014): 85–88.


El Omari, K. et coll. « Unexpected structure for the N-terminal domain of hepatitis C virus envelope glycoprotein E1. » Nat. Commun. 16, no 5 (septembre 2014): 4874.


De Colibus, L. et coll. « More powerful virus inhibitors from structure-based analysis of HEV71 capsid-binding molecules. » Nat. Struct. Mol. Biol. 21, no 3 (mars 2014): 282–88.

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