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Lois Pollack

La nomination

  • Conseillère
  • Architecture moléculaire de la vie

Institution

  • Université Cornell
École de physique appliquée et de génie physique

Pays

  • États Unis

Éducation

B.A., Université de Brandeis
Ph.D., Massachusetts Institute of Technology

À propos

Lois Pollack a une formation en physique expérimentale de la matière condensée, elle a fait des études supérieures et un postdoctorat dans le domaine.

En 1996, elle lit un article sur le repliement des protéines qui a considérablement changé sa vision de la science. Elle suit alors une formation en biophysique et, en collaboration avec plusieurs mentors, elle fait la démonstration d’une nouvelle technologie pour suivre les tout premiers événements du repliement des protéines. À titre de professeure à l’École de physique appliquée et de génie physique de l’Université Cornell, ses recherches portent avant tout sur la mise au point et l’application de méthodes qui fournissent des données autrefois inaccessibles sur la dynamique des macromolécules biologiques. La plupart de ses travaux traitent des acides nucléiques, des macromolécules essentielles pour l’organisme qui servent à la fois de cibles médicamenteuses et d’agents thérapeutiques. Nous avons une compréhension limitée de l’ADN et de l’ARN, en grande partie à cause de la charge négative substantielle du squelette des acides aminés, ainsi que de la grande flexibilité de l’ARN non apparié. Dans ses travaux, Pollock se penche aussi sur les éléments qui permettent le repliement et la fonction de l’ARN. Elle s’intéresse également à l’application d’outils de pointe, comme le laser à électrons libres et à rayons X, pour étudier la dynamique des biomolécules. Actuellement, son laboratoire met au point des technologies qui permettent de façon singulière d’étudier les mécanismes moléculaires qui sous-tendent l’antibiorésistance.

Publications Pertinentes

Plumridge, A., A. Katz, G. Calvey, R. Elber, S. Kirmizialtin et L. Pollack. « “Revealing the distinct folding phases of an RNA three-helix junction. » Nucleic Acids Res., 46, 7354-7365 (2018).

Olmos, J.L. Jr. et coll. « Enzyme intermediates captured "on-the-fly" by mix-and-inject serial crystallography. » BMC Biology, 16, 59 (2018).

Chen, Y., J.M. Tokuda, T. Topping, S.P. Meisburger, S.A. Pabit, L.M. Gloss et L. Pollack, « Asymmetric unwrapping of nucleosomal DNA propagates asymmetric opening and dissociation of the histone core. » Proc. Natl. Acad. Sci USA, 114, 2 (2017): 334-339.

Chen, H., S. P. Meisburger*, S.A. Pabit, J. L. Sutton, W.W. Webb et L. Pollack. « The ionic strength dependent persistence length of single stranded RNA and DNA. » Proc. Natl Acad Sci USA, 109, 3 (2012): 799-804.

Pollack, L. « SAXS studies of ion-nucleic acid interactions. » Annu. Rev. Biophys., 40 (2011): 225–42.

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